La insulina está generalmente disponible para que la usen las personas con diabetes.
La insulina (del latín insula, 'isla') es una hormona peptídica producida por las células beta de los islotes pancreáticos; se considera que es la principal hormona anabólica del cuerpo. Regula el metabolismo de carbohidratos, grasas y proteínas al promover la absorción de glucosa de la sangre hacia el hígado, la grasa y las células del músculo esquelético. En estos tejidos, la glucosa absorbida se convierte en glucógeno a través de la glucogénesis o en grasas (triglicéridos) a través de la lipogénesis o, en el caso del hígado, en ambos. Las altas concentraciones de insulina en la sangre inhiben fuertemente la producción y secreción de glucosa por parte del hígado. La insulina circulante también afecta la síntesis de proteínas en una amplia variedad de tejidos. Por lo tanto, es una hormona anabólica que promueve la conversión de pequeñas moléculas en la sangre en moléculas grandes dentro de las células. Los niveles bajos de insulina en la sangre tienen el efecto contrario al promover un catabolismo generalizado, especialmente de la grasa corporal de reserva.
Las células beta son sensibles a los niveles de azúcar en la sangre, por lo que secretan insulina en la sangre en respuesta a un alto nivel de glucosa; e inhiben la secreción de insulina cuando los niveles de glucosa son bajos. La insulina mejora la captación de glucosa y el metabolismo en las células, lo que reduce el nivel de azúcar en la sangre. Sus células alfa vecinas, siguiendo las señales de las células beta, secretan glucagón en la sangre de manera opuesta: mayor secreción cuando la glucosa en sangre es baja y menor secreción cuando las concentraciones de glucosa son altas. El glucagón aumenta el nivel de glucosa en sangre al estimular la glucogenólisis y la gluconeogénesis en el hígado. La secreción de insulina y glucagón en la sangre en respuesta a la concentración de glucosa en sangre es el mecanismo principal de la homeostasis de la glucosa. La actividad de insulina disminuida o ausente da como resultado diabetes mellitus, una condición de nivel alto de azúcar en sangre (hiperglucemia). Hay dos tipos de la enfermedad. En la diabetes mellitus tipo 1, las células beta son destruidas por una reacción autoinmune, de modo que la insulina ya no puede sintetizarse ni secretarse en la sangre. En la diabetes mellitus tipo 2, la destrucción de las células beta es menos pronunciada que en la tipo 1 y no se debe a un proceso autoinmune. En cambio, hay una acumulación de amiloide en los islotes pancreáticos, lo que probablemente altera su anatomía y fisiología. La patogenia de la diabetes tipo 2 no se comprende bien, pero se sabe que están involucradas la población reducida de células beta de los islotes, la función secretora reducida de las células beta de los islotes que sobreviven y la resistencia a la insulina de los tejidos periféricos. La diabetes tipo 2 se caracteriza por un aumento de la secreción de glucagón que no se ve afectado ni responde a la concentración de glucosa en sangre. Pero la insulina todavía se secreta en la sangre en respuesta a la glucosa en sangre. Como resultado, la glucosa se acumula en la sangre.
La proteína insulina humana está compuesta por 51 aminoácidos y tiene una masa molecular de 5808 Da. Es un heterodímero de una cadena A y una cadena B, que están unidas entre sí por enlaces disulfuro. La estructura de la insulina varía ligeramente entre las especies de animales. La insulina de fuentes animales difiere un poco en efectividad (en los efectos del metabolismo de los carbohidratos) de la insulina humana debido a estas variaciones. La insulina porcina está especialmente cerca de la versión humana y se usó ampliamente para tratar a los diabéticos tipo 1 antes de que la insulina humana pudiera producirse en grandes cantidades mediante tecnologías de ADN recombinante. La insulina fue la primera hormona peptídica descubierta. Frederick Banting y Charles Herbert Best, trabajando en el laboratorio de JJR Macleod en la Universidad de Toronto, fueron los primeros en aislar la insulina del páncreas de un perro en 1921. Frederick Sanger secuenció la estructura de aminoácidos en 1951, lo que convirtió a la insulina en la primera proteína en ser totalmente secuenciado. La estructura cristalina de la insulina en estado sólido fue determinada por Dorothy Hodgkin en 1969. La insulina es también la primera proteína sintetizada químicamente y producida mediante tecnología de ADN recombinante. Está en la Lista Modelo de Medicamentos Esenciales de la OMS, los medicamentos más importantes que se necesitan en un sistema de salud básico.