L'insuline devient généralement disponible pour une utilisation par les personnes atteintes de diabète.
L'insuline (du latin insula, « île ») est une hormone peptidique produite par les cellules bêta des îlots pancréatiques ; il est considéré comme la principale hormone anabolisante du corps. Il régule le métabolisme des glucides, des lipides et des protéines en favorisant l'absorption du glucose du sang dans le foie, les graisses et les cellules musculaires squelettiques. Dans ces tissus, le glucose absorbé est converti soit en glycogène via la glycogenèse, soit en graisses (triglycérides) via la lipogenèse, ou, dans le cas du foie, en les deux. La production et la sécrétion de glucose par le foie sont fortement inhibées par des concentrations élevées d'insuline dans le sang. L'insuline circulante affecte également la synthèse des protéines dans une grande variété de tissus. C'est donc une hormone anabolisante, favorisant la transformation des petites molécules du sang en grosses molécules à l'intérieur des cellules. De faibles niveaux d'insuline dans le sang ont l'effet inverse en favorisant un catabolisme généralisé, en particulier de la graisse corporelle de réserve.
Les cellules bêta sont sensibles au taux de sucre dans le sang, de sorte qu'elles sécrètent de l'insuline dans le sang en réponse à un taux élevé de glucose ; et inhibent la sécrétion d'insuline lorsque les niveaux de glucose sont bas. L'insuline améliore l'absorption et le métabolisme du glucose dans les cellules, réduisant ainsi le taux de sucre dans le sang. Leurs cellules alpha voisines, en s'inspirant des cellules bêta, sécrètent du glucagon dans le sang de la manière opposée : augmentation de la sécrétion lorsque la glycémie est basse et diminution de la sécrétion lorsque les concentrations de glucose sont élevées. Le glucagon augmente la glycémie en stimulant la glycogénolyse et la gluconéogenèse dans le foie. La sécrétion d'insuline et de glucagon dans le sang en réponse à la concentration de glucose dans le sang est le principal mécanisme de l'homéostasie du glucose. Une activité de l'insuline réduite ou absente entraîne un diabète sucré, une condition de taux élevé de sucre dans le sang (hyperglycémie). Il existe deux types de maladie. Dans le diabète sucré de type 1, les cellules bêta sont détruites par une réaction auto-immune de sorte que l'insuline ne peut plus être synthétisée ni sécrétée dans le sang. Dans le diabète sucré de type 2, la destruction des cellules bêta est moins prononcée que dans le type 1, et n'est pas due à un processus auto-immun. Au lieu de cela, il y a une accumulation d'amyloïde dans les îlots pancréatiques, ce qui perturbe probablement leur anatomie et leur physiologie. La pathogenèse du diabète de type 2 n'est pas bien comprise, mais une population réduite de cellules bêta des îlots, une fonction de sécrétion réduite des cellules bêta des îlots qui survivent et une résistance à l'insuline des tissus périphériques sont impliquées. Le diabète de type 2 se caractérise par une sécrétion accrue de glucagon qui n'est pas affectée par la concentration de glucose sanguin et ne répond pas à celle-ci. Mais l'insuline est toujours sécrétée dans le sang en réponse à la glycémie. En conséquence, le glucose s'accumule dans le sang.
La protéine insuline humaine est composée de 51 acides aminés et a une masse moléculaire de 5808 Da. C'est un hétérodimère d'une chaîne A et d'une chaîne B, qui sont liées entre elles par des liaisons disulfure. La structure de l'insuline varie légèrement entre les espèces d'animaux. L'insuline d'origine animale diffère quelque peu en efficacité (en termes d'effets sur le métabolisme des glucides) de l'insuline humaine en raison de ces variations. L'insuline porcine est particulièrement proche de la version humaine et était largement utilisée pour traiter les diabétiques de type 1 avant que l'insuline humaine ne puisse être produite en grande quantité par les technologies de l'ADN recombinant. L'insuline a été la première hormone peptidique découverte. Frederick Banting et Charles Herbert Best, travaillant dans le laboratoire de JJR Macleod à l'Université de Toronto, ont été les premiers à isoler l'insuline du pancréas de chien en 1921. Frederick Sanger a séquencé la structure des acides aminés en 1951, ce qui a fait de l'insuline la première protéine à être entièrement séquencé. La structure cristalline de l'insuline à l'état solide a été déterminée par Dorothy Hodgkin en 1969. L'insuline est également la première protéine à être synthétisée chimiquement et produite par la technologie de recombinaison de l'ADN. Il figure sur la liste modèle OMS des médicaments essentiels, les médicaments les plus importants nécessaires dans un système de santé de base.