Инсулин (от лат. insula, «остров») представляет собой пептидный гормон, вырабатываемый бета-клетками островков поджелудочной железы; он считается основным анаболическим гормоном организма. Он регулирует метаболизм углеводов, жиров и белков, способствуя всасыванию глюкозы из крови в клетки печени, жира и скелетных мышц. В этих тканях поглощенная глюкоза превращается либо в гликоген посредством гликогенеза, либо в жиры (триглицериды) посредством липогенеза, либо, в случае печени, в то и другое. Производство и секреция глюкозы печенью сильно подавляются высокими концентрациями инсулина в крови. Циркулирующий инсулин также влияет на синтез белков в самых разных тканях. Таким образом, это анаболический гормон, способствующий превращению малых молекул в крови в большие молекулы внутри клеток. Низкий уровень инсулина в крови имеет противоположный эффект, способствуя широкому катаболизму, особенно резервного жира.

Бета-клетки чувствительны к уровню сахара в крови, поэтому они выделяют инсулин в кровь в ответ на высокий уровень глюкозы; ингибируют секрецию инсулина при низком уровне глюкозы. Инсулин усиливает поглощение глюкозы и метаболизм в клетках, тем самым снижая уровень сахара в крови. Соседние с ними альфа-клетки, следуя указаниям бета-клеток, секретируют глюкагон в кровь противоположным образом: повышенная секреция при низком уровне глюкозы в крови и сниженная секреция при высокой концентрации глюкозы. Глюкагон повышает уровень глюкозы в крови за счет стимуляции гликогенолиза и глюконеогенеза в печени. Секреция инсулина и глюкагона в кровь в ответ на концентрацию глюкозы в крови является основным механизмом гомеостаза глюкозы. Снижение или отсутствие активности инсулина приводит к сахарному диабету, состоянию высокого уровня сахара в крови (гипергликемии). Различают два типа заболевания. При сахарном диабете 1 типа бета-клетки разрушаются в результате аутоиммунной реакции, так что инсулин больше не может синтезироваться или секретироваться в кровь. При сахарном диабете 2 типа разрушение бета-клеток менее выражено, чем при 1 типе, и не обусловлено аутоиммунным процессом. Вместо этого происходит накопление амилоида в панкреатических островках, что, вероятно, нарушает их анатомию и физиологию. Патогенез сахарного диабета 2 типа не совсем ясен, но известно, что в этом участвуют сниженная популяция островковых бета-клеток, сниженная секреторная функция островковых бета-клеток, которые выживают, и инсулинорезистентность периферических тканей. Диабет 2 типа характеризуется повышенной секрецией глюкагона, которая не зависит от концентрации глюкозы в крови и не реагирует на нее. Но инсулин по-прежнему секретируется в кровь в ответ на уровень глюкозы в крови. В результате глюкоза накапливается в крови.

Белок человеческого инсулина состоит из 51 аминокислоты и имеет молекулярную массу 5808 Да. Это гетеродимер А-цепи и В-цепи, которые связаны друг с другом дисульфидными связями. Структура инсулина незначительно различается у разных видов животных. Инсулин из животных источников несколько отличается по эффективности (по влиянию на углеводный обмен) от человеческого инсулина из-за этих вариаций. Свиной инсулин особенно близок к человеческому варианту и широко использовался для лечения диабета 1 типа до того, как человеческий инсулин стал производиться в больших количествах с помощью технологий рекомбинантной ДНК. Инсулин был первым обнаруженным пептидным гормоном. Фредерик Бантинг и Чарльз Герберт Бест, работавшие в лаборатории Дж. Дж. Р. Маклеода в Университете Торонто, первыми выделили инсулин из поджелудочной железы собаки в 1921 году. полностью секвенирован. Кристаллическая структура инсулина в твердом состоянии была определена Дороти Ходжкин в 1969 году. Инсулин также является первым белком, который был химически синтезирован и получен с помощью технологии рекомбинации ДНК. Он включен в Примерный список основных лекарственных средств ВОЗ, наиболее важных лекарств, необходимых в базовой системе здравоохранения.